Enzim adalah protein yang
dihasilkan oleh sel hidup yang mempengaruhi reaksi kimia. Ditinjau dari
fungsinya enzim merupakan katalis dalam sistem biologi. Katalis adalah molekul
yang berfungsi mempercepat reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan
sangat spesifik. Enzim memiliki daya katalitik yang sangat besar, yaitu mampu
mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Selain itu, suatu enzim biasanya
mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang
sejenis. Enzim memiliki situs/sisi aktif, yaitu tempat tertentu pada molekul
enzim untuk mengikat substrat, yang diumpamakan oleh Emil Fischer sebagai anak
kunci dan kunci. Sisi aktif enzim ini memiliki 2 bagian yang penting, yaitu
bagian yang mengenal substrat kemudian mengikatnya dan bagian yang
mengkatalisis reaksi setelah substrat diikat oleh enzim.
Enzim diklasifikasikan
berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Ada 6 kelas
utama dalam pengklasifikasian enzim, yaitu :
1.
Oksidoreduktase.
2.
Transferase
3.
Hidrolase
4.
Liase
5.
Isomerase
6.
Ligase
Molekul enzim selalu bergerak dan
bertumbukan satu sama lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim
yang tepat, substrat akan menempel pada enzim. Ada dua teori mengenai kerja
enzim, yaitu teori lock and key
(gembok – anak kunci) dan induced fit
(kecocokan terinduksi). Suatu molekul enzim dapat terdiri dari protein saja,
seperti pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim yang juga memerlukan komponen
selain enzim, seperti ion logam atau molekul organik, yang dinamakan kofaktor.
Seperti halnya katalisator, enzim
dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasinya. Enzim
tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan
transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang
diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.
Isoenzim adalah protein yang
dapat mengkatalisis reaksi yang sama dan terjadi pada spesies yang sama, tetapi
mempunyai sifat-sifat fisika dan kimia yang berbeda. Dapat berasal dari: beberapa
organ yg berbeda, bagian sel yang berbeda, satu bagian yang sama.
Enzim yang berada dalam aliran
darah sangat kecil, jadi apabila ada peningkatan kadar suatu enzim di darah,
biasanya merupakan indikasi kematian sel, kerusakan sel atau merupakan pertanda
penyakit tertentu. Berikut ini contoh enzim-enzim indikator kesehatan,
diantaranya :
1.
Acid
Phosphatase
2.
Prostate
Spesific Antigen (PSA)
3.
Alanine
Aminotransferase (ALT = SGPT)
4.
Aspartate
Amino Transferase (AST = SGOT)
5.
Alkali
Phosphatase (ALP)
6.
Creatinin
Kinase (CK/CPK)
7.
Lactic
Acid Dehidrogenase (LD / LDH)
8.
Lipase.
Fungsi Enzim
Enzim memiliki fungsi
mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung
dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi sebagai unsur katalitik
atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan katalisis ada
empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
langkah dalam katalisis
enzim
|
1.
Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat
berikatan pada situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks
substrat-ezim.
2.
Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan
substrat menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada
tempat yang lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat
didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3.
Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau
banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi
kimiawi, pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda.
Pada langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau
pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu
katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih
dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama
mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
4.
Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk
reaksi dari situs aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim
selanjutnya dapat meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan
substrat yang baru.
Faktor Yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim,
terdapat beberapa faktor yang mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3
faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim yaitu substansi nonprotein,
kondisi lingkungan optimal dan inhibitor. Berikut penjelasan tentang faktor
yang mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Substansi
protein dalam enzim
Dalam banyak reaksi yang menggunakan
enzim, diperlukan adanya substansi nonprotein untuk melakukan aktivitas enzim
yang seharusnya. Substansi nonprotein ini memulai reaksi melalui ikatan molekul
enzim dengan cara yang spesifik.
Ø Secara
khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu
(1) koenzim yang merupakan subtansi
organik seperti vitamin, koenzim A, heme, dan biotin)
(2) kofaktor yaitu substansi anorganik
seperti atom logam seng, besi, tembaga.
(3) Kelompok prostetik yaitu tempat
kofaktor enzim dapat berikatan dengan efektif yang merupakan bagian protein
enzim.
(4) Holoenzim adalah bagian protein dan
nonprotein enzim yang hadir bersamaan.
(5) apoenzim merupakan bagian protein
enzim.
2. Kondisi
Lingkungan Optimal
Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang
optimal yang akan mengoptimalkan konformasi enzim yang aktif. Hingga saat ini
diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi lingkungan optimal yaitu
pengaturan suhu dan pengaturan pH. Suhu memiliki dua pengaruh utama yaitu
pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi.
Pengaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada
umumnya semakin adanya peningkatan pada suhu maka akan terjadi peningkatan
kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga
akan banyak berinteraksi. Penurunan suhu tentunya akan berakibat sebaliknya.
Ketika suhu mencapai serta melampaui batas
tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi adalah perubahan
permanen yang menginaktivasi enzim. Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia
terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya. pH atau ukuran kadar ion OH
atau H pada lingkungan. Apabila pH lingkungan terlalu asam atau basa dapat
menyebabkan denaturasi enzim. Umumnya, pH optimun enzim adalah dalam pH netral (pH
7). Hal menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja optimum pada pH 2.
3.
Inhibitor
Pengertian inhibitor adalah molekul yang
berikatan secara selektif pada enzim dan menghambat aktivitas enzim. Enzim
dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibel ataupun ireversibel. Ada dua
macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif memiliki bentuk seperti
substrat normal dan bersaing dengan substrat normal tersebut untuk berikatan
dengan situs aktif enzim. Oleh karena itu, pengikatan inhibitor memblokade
situs aktif terhadap substrat. Apabila inhibitor bersifat reversibel dapat
diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat. Inhibitor kompetitif mengikat
bagian enzim yang lain selain situs aktif (active site). Pengikatan inhibitor
ini dapat mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat mengikat
substrat.
Sumber:
1. Buku Aja Biokmia POLITEKNIK
KESEHATAN BENGKULU 2010
2. http://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-ENZIM-Adalah.html
Rangkuman Materi Enzim Lengkap
4/
5
Oleh
Tehansya dulesta
